抗体（antibody, Ab）是由效应B细胞（效应淋巴B细胞）分泌，机体用于抵御外来物质，如病毒，细菌等抗原，结构呈“Y”字型的球状蛋白质，仅仅存在于脊椎动物的血液和B淋巴细胞膜表面。（本文主要讲常见的抗体结构，不涉及骆驼类和软骨鱼类的抗体结构）
免疫球蛋白Ig由4条多肽链通过链间和链内二硫键连接组成：两条相同的相对分子质量较大的肽链（称为重链，heavy chain，H链，相对分子质量约为55000或70000）和两条相同的相对分子质量较小的肽链（称为轻链，light chain，L链，相对分子质量约为24000）组成。
1.抗体轻、重链结构
抗体重链类型直接决定了抗体的类型，哺乳动物抗体重链可分为五类，分别以希腊字母γ、α、μ、δ、和ε表示，据此将抗体相应地分为IgG、 IgA、 IgM、IgD和IgE。α和γ大约含有450个氨基酸，μ和ε约含550个氨基酸；同时μ链和ε链含有5个肽环，γ链、α链、δ链含有4个肽环。
哺乳动物抗体轻链大约由211–217个氨基酸残基组成，共有两型：kappa(κ)与lambda(λ)，同一个天然Ig分子上轻链的类型总是相同的。 其他低等脊椎动物中存在iota （I）亚型轻链，如软骨鱼类和真骨鱼类。
2.抗体的恒定区和可变区
2.1 恒定区（Constant Region， C区）
如图1所示，抗体恒定区域位于H链靠近C端的3/4或4/5(约从119位氨基酸至C末端) 和L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)区域。抗体重链恒定区分为CH1，CH2和CH3，其中CH3区域涉及到细胞膜表面受体结合，CH2涉及补体激活途径，是补体结合位点。通常Fc融合表达蛋白（重组蛋白表达），能够直接、定向的将目的蛋白分子作用于靶细胞表面依赖于融合抗体Fc片段特性，且Fc片段能够增加某些目的蛋白在机体内部的稳定性，延长半衰期。抗体结构性修饰也位于C区，采用不同的重组抗体表达技术，可以获得不同类型和程度的修饰，如乙酰化修饰，糖基化修饰等。

2.2可变区（Variable Region，V区）

如图1所示，H链可变区约含118个氨基酸残基和L链可变区约含108~111个氨基酸残基。可变区是抗体结合抗原的位置，其氨基酸的组成和排列决定抗体的抗原结合特异性。可变区存在一些氨基酸能够高频变化组合的区域，这些区域称为超变区(hypervariable region，HVR)，超变区又称为互补决定区（complementarity-determining region, CDR），超变区决定了抗体的独特型（抗独特型抗体表达）。可变区中非HVR部位的氨基酸组成和排列相对比较保守，称为骨架区（framework region，FR区）。VL中的CDR有三个，通常分别位于第24~34，89~97位氨基酸残基，其中CDR3超变程度更高，抗体的特异性和亲和力成熟主要涉及到该区域的改造。